Acides gras saturés et acylation des protéines : des aspects fonctionnels à l’approche nutritionnelle / Vincent Rioux in Cahiers de nutrition et de diététique, 6 volume 51 (décembre 2016)  

Public ISBD Aucun avis sur cette notice. [article]  inCahiers de nutrition et de diététique > 6 volume 51 (décembre 2016) Titre : Acides gras saturés et acylation des protéines : des aspects fonctionnels à l’approche nutritionnelle Titre original : Saturated fatty acids and protein acylation: From cellular functions toward nutritional considerations Type de document : texte imprimé Auteurs : Vincent Rioux, Auteur ; Philippe Legrand, Auteur Année : 2016 Article : p. 296-303 Tags : Acides gras saturés; Myristoylation N-terminale; Octanoylation; Palmitoylation; Protéines acylées Résumé : La formation d’une liaison covalente entre un acide gras et un acide aminé d’une chaîne peptidique conduit à « l’acylation » de la protéine, mécanisme découvert dans les années 1980. Ces liaisons protéine-acide gras sont créées dans les cellules par des enzymes spécifiques (palmitoyltransférases, myristoyltransférases, O-acyltransférases) dont les caractéristiques et régulations restent souvent mal connues. Les acides gras utilisés par les cellules pour acyler des protéines sont très majoritairement saturés. La palmitoylation (S-acylation) correspond à la formation d’une liaison thioester entre l’acide palmitique (C16:0) et la chaîne latérale d’une cystéine, la myristoylation N-terminale consiste en la formation d’une liaison amide entre l’acide myristique (C14:0) et la fonction amine d’une glycine N-terminale et l’octanoylation (O-acylation) fait référence à la liaison ester qui apparaît entre l’acide caprylique (ou octanoïque, C8:0) et la chaîne latérale d’une sérine. L’acylation concerne de très nombreuses protéines (enzymes, hormones, récepteurs, protéines impliquées dans la transduction des signaux, protéines de structure) et exerce une grande variété de fonctions dans les régulations cellulaires. La liaison de l’acide gras à une protéine change son hydrophobicité, régule son insertion dans la membrane, peut modifier son adressage subcellulaire ou encore agir sur la conformation, la stabilisation et les interactions entre protéines. La découverte progressive de nombreuses protéines acylées, dont la fonction est activée ou régulée par l’acylation, donne, donc, un nouvel intérêt fonctionnel à ces acides gras saturés. Le lien entre ces mécanismes moléculaires et l’origine des acides gras saturés (alimentaire, endogène) est finalement examiné et discuté. Nature du document : documentaire Niveau : BTS Discipline : Diététique En ligne : http://www.sciencedirect.com [article] Acides gras saturés et acylation des protéines : des aspects fonctionnels à l’approche nutritionnelle = Saturated fatty acids and protein acylation: From cellular functions toward nutritional considerations [texte imprimé] / Vincent Rioux, Auteur ; Philippe Legrand, Auteur . - 2016 . - p. 296-303. in Cahiers de nutrition et de diététique > 6 volume 51 (décembre 2016) Tags : Acides gras saturés; Myristoylation N-terminale; Octanoylation; Palmitoylation; Protéines acylées Résumé : La formation d’une liaison covalente entre un acide gras et un acide aminé d’une chaîne peptidique conduit à « l’acylation » de la protéine, mécanisme découvert dans les années 1980. Ces liaisons protéine-acide gras sont créées dans les cellules par des enzymes spécifiques (palmitoyltransférases, myristoyltransférases, O-acyltransférases) dont les caractéristiques et régulations restent souvent mal connues. Les acides gras utilisés par les cellules pour acyler des protéines sont très majoritairement saturés. La palmitoylation (S-acylation) correspond à la formation d’une liaison thioester entre l’acide palmitique (C16:0) et la chaîne latérale d’une cystéine, la myristoylation N-terminale consiste en la formation d’une liaison amide entre l’acide myristique (C14:0) et la fonction amine d’une glycine N-terminale et l’octanoylation (O-acylation) fait référence à la liaison ester qui apparaît entre l’acide caprylique (ou octanoïque, C8:0) et la chaîne latérale d’une sérine. L’acylation concerne de très nombreuses protéines (enzymes, hormones, récepteurs, protéines impliquées dans la transduction des signaux, protéines de structure) et exerce une grande variété de fonctions dans les régulations cellulaires. La liaison de l’acide gras à une protéine change son hydrophobicité, régule son insertion dans la membrane, peut modifier son adressage subcellulaire ou encore agir sur la conformation, la stabilisation et les interactions entre protéines. La découverte progressive de nombreuses protéines acylées, dont la fonction est activée ou régulée par l’acylation, donne, donc, un nouvel intérêt fonctionnel à ces acides gras saturés. Le lien entre ces mécanismes moléculaires et l’origine des acides gras saturés (alimentaire, endogène) est finalement examiné et discuté. Nature du document : documentaire Niveau : BTS Discipline : Diététique En ligne : http://www.sciencedirect.com